Aβ的神經毒性作用
Aβ的神經毒性作用在阿爾茨海默病的病程進展中發揮著主要作用。1991年，Kowall等將Aβ注入大鼠或猴的大腦皮質中，發現注射部位發生組織壞死，周圍神經元缺失及神經角質增生，并與劑量有明顯的相關性。Aβ對神經系統的毒性作用是使血管壁淀粉樣變直接導致血管硬化，彈性變差，甚至容易破裂或形成血栓，還誘使神經細胞過早凋亡。動物實驗顯示，Aβ對神經元的作用與其狀態有關。溶解狀態的Aβ在短時間內可促使神經突生長，提高神經元的存活率，而沉積狀態的Aβ對神經元呈現相反的作用，引起與阿爾茨海默病相似的病理變化———神經突退縮和神經元變性，顯著地改變發生在衰老的哺乳類動物大腦。
β淀粉樣蛋白對血管形態及血管功能的影響
Aβ首先沉積在血管外層基膜，然后浸潤到平滑肌細胞層。Aβ沉積減少了小動脈平滑肌細胞與基膜的黏附，血管中層被Aβ取代，平滑肌細胞發生變性。Vinters等和Yamaguchi等研究發現Aβ沉積在毛細血管基膜，并呈板狀突入神經氈。毛細血管Aβ40/Aβ42比率明顯小于動脈。因此，Aβ40主要沉積在動脈壁，而Aβ42則沉積在毛細血管。Aβ促使血管周圍纖維沉積，導致了淀粉樣血管病。
降低成纖維細胞生長因子2的表達
Aβ經成纖維細胞生長因子2途徑作用于血管內皮細胞是經過自分泌/旁分泌途徑進行的。Aβ通過與FGF-2的細胞膜受體相互作用阻斷了FGF-2軸的作用。APP的點突變導致了Aβ21～23位氨基酸的變異。這些突變體與淀粉樣血管病的不同遺傳表型、大腦血管趨向性的程度、受損微血管的重構以及血管增生緊密相關。β淀粉樣蛋白
