β淀粉樣蛋白沉積所造成的病理特征介紹
β淀粉樣蛋白是一種沉積在阿爾茨海默病患者大腦斑塊中的蛋白質，它可以保護大腦免受常見皰疹病毒的影響。*，β淀粉樣蛋白沉積是神經退行性疾病阿茲海默病（AD）的重要病理特征。
大量證據表明腦組織中β淀粉樣蛋白的積聚始動了一系列的級聯反應，并終導致神經元功能的缺失、神經變性和癡呆的發生。實際上，不僅僅是初始所設想的APP代謝過程的異常或病理性結果，在正常細胞培養和健康人群的血漿及腦脊液中都可以檢測到β淀粉樣蛋白。Aβ特別是Aβ42的過度生成、被清除能力的下降、聚集并寡聚化、沉積后激活膠質細胞以及對突觸和神經元的損傷構成了阿爾采默氏病淀粉樣蛋白學說的主要過程。
β淀粉樣蛋白是淀粉樣前體蛋白（APP）的蛋白水解片斷，正常情況下由被稱作α、β、γ分泌酶的蛋白酶序列性裂解而產生。被看作是跨膜錨定的蛋白結構，由一個信號序列、大的膜外區域、一個單一的跨膜域一個小的細胞溶質內的羧(末)端組成。α分泌酶作為金屬蛋白酶家族成分，參與裂解Aβ序列本身而被認為不會導致淀粉樣肽的形成，同時試驗表明毒蕈堿樣乙酰膽堿受體激動劑能夠刺激α分泌酶活性，減少細胞培養中Aβ生成。β淀粉樣蛋白它為膜結合的天冬氨酰蛋白酶，裂解淀粉樣前體蛋白外功能區，促成淀粉樣前體蛋白外功能區α和β的脫落；γ分泌酶終分解APP羧(末)端的跨膜域結構，釋放p3和Aβ到細胞外以及釋放APP胞內域結構到細胞漿。正因為如此，β和γ分泌酶在阿爾采默氏病形成中發揮著重要的作用，采用β和γ分泌酶抑制劑以降低的水平或減少形成，阻斷或延緩神經變性及癡呆的發生，也成為目前藥物治療靶點的選擇，開展了大量的臨床前和臨床藥物試驗研究。
β淀粉樣蛋白有類似朊病毒的表現，像“種子”一樣在生物體內導致病理發生。該團隊表示，接下來還會用表達tau蛋白的小鼠模型來檢測c-hGH樣本中的tau蛋白是否也有這種“種子”一般的傳播潛力。這些結論將對β淀粉樣蛋白的預防和治療產生重要意義。該結果也警示我們，在神經外科手術或醫療操作中，除非經過充分的篩查并且沒有更好的選擇，否則不使用人類中樞神經系統來源的生物材料；接觸人腦的手術器械務必經過恰當的處理，去除上面可能帶有的錯誤折疊多肽和蛋白質，以免引入“致病種子”。
